做免疫共沉淀已经有一段时间了，做过内源性的，也外转过，现在又要截断，始终不明白一件事情，就是为什么要选择截断呢？是的，蛋白质是有不同的功能区域，但是，我想知道的是截断的质粒表达的蛋白与全长的蛋白，你能够保证是同样的蛋白吗？蛋白质的序列相同，可是空间结构相同吗？如果相同，怎么检测它相同呢？怎么保证它相同呢？如果不同的蛋白质的话，我们做截断有什么作用呢？不明白，哪位大神知道，谢谢？
这个目的主要是mapping相互作用结构域。最好还要加上突变这个结构域的实验才完整。不做这个，3分以上的杂志一般不收。
Mapping这种所谓的结合域是非常weak的证据。一般用这种方式做出来的结合域我是不敢全信的。但是在结构生物学还很弱的过去，这个实验也是最好的推测结合域的手段，而且事实证明推测得到的结果有相当一部分是可靠的。所以这个实验被很多实验室接受并沿用。做几个truncation又不费力，IP也就是多几个reaction，并没有多花你太多精力，唯一多花的是你老板买的抗体，他都没心疼，你就做咯！
